Niveles estructurales de las proteinas

estructura cuaternaria de las proteínas

Es conveniente describir la estructura de las proteínas en términos de 4 aspectos diferentes de la estructura covalente y los patrones de plegado. Los diferentes niveles de la estructura proteica se conocen como estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos que componen una cadena polipeptídica. En las proteínas se encuentran 20 aminoácidos diferentes. El orden exacto de los aminoácidos en una proteína específica es la secuencia primaria para esa proteína.

Muchas proteínas están formadas por más de una cadena polipeptídica. La estructura cuaternaria describe la forma en que las diferentes subunidades se agrupan para formar la estructura general de la proteína. Por ejemplo, la molécula de hemoglobina humana que se muestra a continuación está formada por cuatro subunidades.

tubulina

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La estructura de las proteínas es la disposición tridimensional de los átomos en una molécula de cadena de aminoácidos. Las proteínas son polímeros -concretamente polipéptidos- formados por secuencias de aminoácidos, los monómeros del polímero. Un solo monómero de aminoácido también puede denominarse residuo, lo que indica una unidad repetitiva de un polímero. Las proteínas se forman mediante reacciones de condensación de los aminoácidos, en las que éstos pierden una molécula de agua por reacción para unirse entre sí mediante un enlace peptídico. Por convención, una cadena de menos de 30 aminoácidos suele identificarse como un péptido, en lugar de una proteína[1]. Para poder desempeñar su función biológica, las proteínas se pliegan en una o varias conformaciones espaciales específicas impulsadas por una serie de interacciones no covalentes, como los enlaces de hidrógeno, las interacciones iónicas, las fuerzas de Van der Waals y el empaquetamiento hidrofóbico. Para comprender las funciones de las proteínas a nivel molecular, suele ser necesario determinar su estructura tridimensional. Este es el tema del campo científico de la biología estructural, que emplea técnicas como la cristalografía de rayos X, la espectroscopia de RMN, la criomicroscopía electrónica (crio-EM) y la interferometría de doble polarización para determinar la estructura de las proteínas.

proteínas fibrosas

Las proteínas son los bloques de construcción de las estructuras celulares y los motores de las actividades celulares. Son de naturaleza modular y sus interacciones con otras moléculas de la célula dependen de la presencia de dominios funcionales específicos. La forma precisa del dominio, resultante de la presencia de enlaces no covalentes entre los residuos de una cadena polipeptídica, decide sobre la función. El ejemplo más conocido de la relación forma-función es la teoría de la “llave y cerradura” de la función enzimática. El cambio del bolsillo enzimático, debido a la mutación o modificación de un residuo de aminoácido, cambia la afinidad y/o la especificidad de la enzima. En resumen, cuanto mejor se ajuste entre dos moléculas, mejor funcionará, más enlaces se podrán hacer, más rápido podrá pasar la señal, o más fuerte se conectarán dos moléculas (pensemos en las moléculas de adhesión).

La conformación 3D de la proteína depende de las interacciones entre los aminoácidos de la cadena polipeptídica. Como la secuencia de los aminoácidos depende del código genético, la forma de la proteína está codificada en el ADN.    Las proteínas tienen cuatro niveles de organización. La estructura primaria se refiere a la secuencia lineal de los aminoácidos conectados por los enlaces peptídicos. La estructura secundaria consiste en el empaquetamiento local de la cadena polipeptídica en α-hélices y β-hojas debido a los enlaces de hidrógeno entre el enlace peptídico y la columna vertebral de carbono central. La estructura terciaria (3D) es una forma resultante del plegado de las estructuras secundarias, determinada por las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos. La estructura cuaternaria describe la disposición de las cadenas polipeptídicas en la disposición de varias subunidades.

estructura terciaria de las proteínas

Las proteínas son polímeros biológicos compuestos por aminoácidos. Los aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos, forman una cadena polipeptídica. Una o varias cadenas polipeptídicas retorcidas en una forma tridimensional forman una proteína. Las proteínas tienen formas complejas que incluyen varios pliegues, bucles y curvas. El plegado de las proteínas se produce de forma espontánea. Los enlaces químicos entre partes de la cadena polipeptídica ayudan a mantener la proteína unida y le dan su forma. Existen dos clases generales de moléculas proteicas: las proteínas globulares y las proteínas fibrosas. Las proteínas globulares suelen ser compactas, solubles y de forma esférica. Las proteínas fibrosas suelen ser alargadas e insolubles. Las proteínas globulares y fibrosas pueden presentar uno o varios de los cuatro tipos de estructura proteica.

Los cuatro niveles de estructura proteica se distinguen entre sí por el grado de complejidad de la cadena polipeptídica. Una sola molécula de proteína puede contener uno o más de los tipos de estructura proteica: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.